Quante proteine dobbiamo assumere?

Le proteine sono la componente più abbondante del nostro organismo dopo l’acqua (16%). Sono costituite da polimeri di aminoacidi legati tra loro da legami peptidici. L’ordine degli aminoacidi è fondamentale per determinare la funzione della proteina e dipende dalla sequenza delle basi azotate che ritroviamo nell’RNA messaggero che viene trascritto. Dobbiamo fare una grande distinzione tra quelle che possiamo definire proteine strutturali e quindi di sostegno (es. cheratina, collagene) e quelle che possiedono una specifica attività biologica: proteine con attività enzimatica, ormonale, le proteine contrattili del tessuto muscolare (actina e miosina), proteine con funzione di trasporto (es. transferrina) o ancora funzione protettiva come gli anticorpi (immunoglobuline) che hanno una componente proteica. Alcune proteine possono essere tossiche mentre altre possono essere antinutrizionali. Che cosa significa questo? Di fatto non sono tossiche ma hanno proprietà antinutrizionali, es. delle componenti proteiche che si ritrovano nei prodotti di origine vegetale hanno la capacità di inibire l’azione della tripsina cui consegue la mancata scissione delle proteine che ingeriamo con gli alimenti e quindi una minore biodisponibilità (minore assorbimento degli aminoacidi corrispondenti).

Aminoacidi essenziali

Dei 20 aminoacidi che costituiscono le proteine, 9 non siamo in grado di sintetizzarli e dobbiamo necessariamente assumerli attraverso l’alimentazione. Questi sono i cosiddetti aminoacidi essenziali.

  • Valina, leucina e isoleucina (i cosiddetti aminoacidi ramificati)
  • Treonina
  • Fenilalanina: da questo aminoacido possiamo sintetizzare la tirosina attraverso un enzima chiamato fenilalanina idrossilasi pertanto la tirosina viene definita aminoacido condizionatamente essenziale e se non disponiamo di adeguati livelli di fenilalanina diventata essenziale (non viene sintetizzato). La tirosina è molto importante perché senza di essa non verrebbero sintetizzati gli ormoni della tiroide, non si formerebbe la melanina. La fenilchetonuria è una patologia in cui l’individuo nasce senza l’enzima fenilalanina idrossilasi
  • Triptofano
  • Metionina: da questo aminoacido possiamo sintetizzare la cisteina attraverso un enzima chiamato cistationasi (vale lo stesso discorso fatto per quanto riguardava fenilalanina e tirosina)
  • Lisina: famosa a livello alimentare perché è responsabile dell’imbrunimento provocato dalla cottura. La reazione che provoca questa caratteristica viene chiamata REAZIONE DI MAILLARD. Questa avviene solo quando il composto cotto ad elevate temperature contiene lisina. È una reazione che avviene generalmente tra il glucosio o un glucide e il gruppo ε della lisina in maniera IRREVERSIBILE. Noi non siamo in grado di idrolizzare questo legame. Quindi, dal punto di vista nutrizionale, abbiamo la perdita della lisina e del glucosio coinvolti in questo legame.
  • Istidina

Valore nutrizionale e digeribilità

Il valore nutrizionale delle proteine alimentari dipende innanzitutto dal loro contenuto in aminoacidi essenziali. Maggiore è il contenuto relativo di tutti gli aminoacidi essenziali maggiore è il valore nutrizionale delle proteine. Una proteina che non possiede anche un solo aminoacido essenziale non ha di per sé alcun valore nutrizionale.

Le proteine che assumiamo ogni giorno con la nostra alimentazione provengono principalmente da fonti:

  • animali (latte e derivati, uova, carne e pesce)
  • vegetali (cereali e legumi)

Per quanto riguarda le proteine della carne, delle uova, del latte e del pesce la loro digeribilità è posta come 100%. Rispetto alle proteine animali, quelle dei cereali hanno una digeribilità dell’85-95% e quelle dei legumi del 75-80%. Dalla digeribilità dipende la quantità di aminoacidi messa a disposizione dell’organismo, pertanto per avere lo stesso intake proteico dovranno necessariamente essere impiegate quantità maggiori se utilizziamo una fonte vegetale rispetto ad una animale. La qualità proteica può essere influenzata anche dal trattamento che subisce la matrice alimentare, es. REAZIONE DI MAILLARD.

Valutazione del fabbisogno proteico

Il normale metabolismo delle sostanze azotate comporta una perdita giornaliera sistemica di azoto sotto forma di urea, acido urico, ammonio (NH4+), creatinina, aminoacidi e urobilina.
In un soggetto adulto, con peso costante e normale la quantità di azoto eliminato giornalmente con le urine è costante ed ammonta a circa 7,5-15 g di cui oltre l’80% sotto forma di urea. Pertanto l’azoturia giornaliera costituisce una stima attendibile delle sostanze azotate consumate e quindi da rimpiazzare. Il fattore di conversione tra azoto e proteine è 6,25 (in media le proteine contengono il 16% di azoto) → 10 g di azoto corrispondono a 62,5 g di proteine.

Misurare l’azoto è relativamente facile per cui i cambiamenti nella quantità proteica corporea vengono misurati come differenza tra azoto introdotto ed azoto escreto. Ovviamente questo discorso vale nel caso in cui abbiamo a che fare con un soggetto che non presenta patologie renali, o con condizioni di sarcopenia (generalmente soggetti anziani in cui si tende ad aumentare l’introito proteico giornaliero).

Per concludere

Possiamo dire che per stabilire quanti grammi di proteine siano sufficienti per ognuno di noi, bisogna tenere conto di diversi fattori. Per esempio, bisogna tenere conto della variabilità inter-individuale e della fisiologia dell’individuo (se è un bambino, ragazzo o adulto). Lo stesso alimento e la sua quantità giocano un ruolo diverso da individuo a individuo. Inoltre, assumere solo proteine animali seppur siano le migliori in quanto a qualità proteica e digeribilità, non è consigliato (oltretutto la carne presenta anche una quota lipidica e quindi potremmo avere un eccesso di lipidi) così come non si può nemmeno affermare che la dieta vegetale sia la migliore perché a bassa digeribilità e qualità proteica. La risposta quindi è MANTENERE SEMPRE UN EQUILIBRIO, MAI PORTARSI ALL’ESTREMIZZAZIONE.

Bibliografia

  • David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002. ISBN 8808090353

Collegamenti esterni

  • Tabelle LARN – SINU
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