I meccanismi della catalisi enzimatica

Per catalisi si intende un meccanismo chimico che prevede l’aumento della velocità della reazione grazie ad una sostanza, detta catalizzatore, che non viene consumata nel processo.Per catalisi enzimatica intendiamo la catalisi effettuata da enzimi, i catalizzatori proteici.

Detto ciò è importante tenere a mente tre punti:

  1. Le catene laterali degli amminoacidi sono in grado di dare/prendere protoni dunque possono fare reazioni chimiche come se fossero dei catalizzatori.
  2. I gruppi nucleofili possono catalizzare le reazioni con la formazione di legami covalenti con il substrato.
  3. Gli enzimi accelerano la reazione avvicinando i reagenti e orientandoli correttamente.

Tipi di catalisi enzimatica

I tipi di catalisi sono sostanzialmente cinque e sono i seguenti:

  • Catalisi acido-base

Avviene per trasferimento protonico (stabilizza un intermedio carico). La catalisi acida è un processo in cui il trasferimento di protoni da un acido abbassa il ΔG dello stato di transizione di una reazione. La catalisi basica è tale se la velocità della reazione aumenta con la rimozione di un protone mediante una base.

  • Catalisi covalente 

Richiede un nucleofilo. Aumenta la velocità delle reazione con la formazione temporanea di un legame covalente tra il catalizzatore e il substrato. In genere in tale processo il nucleofilo è sul catalizzatore e un elettrofilo è sul substrato. E’ importante ricordare che maggiore sarà la stabilità di legame, minore è la facilità di rompere il legame.

  • Ioni metallici come catalizzatori 

Qui intervengono i metalloenzimi di cui il metallo è il coenzima che sarà necessario per il legame con il substrato. Questo tipo di catalisi può agire in tre modi:

  1. Legame con i substrati per orientarli correttamente.
  2. Mediazione di reazioni di ossido-riduzioni.
  3.  Stabilizzazione di cariche di segno opposto.
  • Effetto di vicinanza e orientamento 

Una reazione avviene solo quando i reagenti sono in contatto secondo una relazione spaziale corretta. Gli enzimi in questione legano i substrati e li orientano correttamente. Con la catalisi elettrostatica la carica interna ai siti attivi degli enzimi è in grado di guidare i substrati polari verso il loro sito di legame.

  • Legame preferenziale del complesso dello stato di transizione

Gli enzimi  che si legano preferenzialmente alla struttura dello stato di transizione ne aumentano la concentrazione, aumentando di conseguenza la velocità di reazione.

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